Biologiske akseleratorer

Som legendene og folkeeventyrene fra antikken vitner om, har mennesker fra uminnelig tid tilberedt vin av druesaft, laget ost av sur melk, truffet fiender og ville dyr med piler, hvis tips var mettet med dødelig gift. Mennesket har observert og brukt mange fantastiske transformasjoner som forekommer i levende organismer og materialer hentet fra dem, som blodkoagulering, modning (og nedbrytning) av kjøtt, fisk og planteprodukter. Men hvorfor alt dette skjer, kunne han ikke forklare på lenge. Det var først på begynnelsen av 1800-tallet at aktive stoffer ble oppdaget i biologiske gjenstander som forårsaker slike transformasjoner.

De kalles enzymer. De første rene enzymene som ble isolert på 30-tallet av det tjuende århundre i form av krystaller, viste seg å være proteiner, og alle oppnådd senere (nå er det omtrent to tusen av dem) er også spesielle proteintyper.

Vi vet nå at enzymer er umåtelig overlegne kunstige katalysatorer på mange måter. Først av alt, i kraft av handlingen. Tusenvis av kjemiske reaksjoner forekommer i levende organismer med deltagelse av enzymer uten høye temperaturer og presser millioner og milliarder ganger raskere enn i nærvær av de beste kjemiske katalysatorene.

Enzymer har en annen fordel - den viktigste. De skiller seg fra kunstige katalysatorer i den slående rasjonaliteten i deres handlinger, strengt rettet og mest effektiv. Hvert enzym fungerer optimalt, uten å lete etter "optimale teknologiske løsninger", og omdanner bare en eller en gruppe nært beslektede forbindelser. Dessuten forvandler den seg i en strengt definert retning.

Dette er de fantastiske evnene som enzymer har funnet. Men å vite mye om egenskapene deres, kunne forskere, selv på terskelen til vårt århundre, ikke svare på spørsmålet om hva de er. Riktignok, selv da så fremtredende forskere som I. Pavlov, A. Bach, E. Fischer, F. Hopkins var overbevist om at den vitale aktiviteten til enhver organisme, metabolisme, ikke er noe annet enn et sett med utallige kjemiske reaksjoner som forekommer i levende celler strengt bestilt. . Og enzymer er den typen "ordensbeskyttere" (eller rettere sagt dens arrangører). Derfor er det klart hvilken viktig rolle de spiller i stoffskiftet. Og han er i sin tur grunnlaget for alle biologiske funksjoner: ernæring, reproduksjon, utvikling, arvelighet, irritabilitet, mobilitet.

Tross alt, hva er disse "mystiske fremmede" - enzymer til? Det tok mange års arbeid, refleksjon og eksperimentering før det ble klart at i organismer akselererer de ikke bare metabolske reaksjoner, men tjener også som viktige verktøy for de "fungerende" delene av celler. Dette ble først vist på 30-tallet av forrige århundre av V. Engelhardt og M. Lyubimova. De fant at det muskulære kontraktile proteinet og enzymet som frigjør energi for sammentrekning er identiske. Engelhardt foreslo at enzymer utgjorde en vesentlig del av hele massen av cellulære proteiner.

Denne ideen ble fullstendig bekreftet. Videre viste det seg at de ekstremt viktige organene i celler, assosiert med syntesen av proteiner, overføring av stoffer, cellulær respirasjon, er bygget hovedsakelig fra spesielle enzymatiske proteiner. Enzymer plasseres med andre ord nøyaktig der de trengs som et subtilt instrument for kjemisk transformasjon.

Leseren kan spørre: er det så viktig, hvor er hvilket enzym som er "registrert"? Det viktigste er å vite hvordan det fungerer. Det viser seg at "topografi" i dette tilfellet er ekstremt viktig ikke bare for vitenskap, men også for praksis. Tross alt fremskynder enzymer ikke bare reaksjonene.De er i sin tur målrettet av virkningen av de fleste biologisk aktive forbindelser - vitaminer, hormoner, antibiotika, medisinske stoffer og giftstoffer.

Må jeg forklare hvilke utsikter som er fulle av den nøyaktige definisjonen av "koordinatene" for visse enzymer, og evnen til å påvirke deres handling. For eksempel har komplekse organiske forbindelser som angriper et av enzymene som er essensielle for at nervesentrene fungerer, vist seg å være en kraftig behandling for flere alvorlige øye- og nervesykdommer. Vitenskapen belyser strukturen og funksjonene til enzymer, og leter etter måter for praktisk kontroll av fysiologiske prosesser og nye måter å beskytte levende organismer mot skadelige effekter.

I dag er det kjent mer enn fem hundre medfødte metabolske defekter hos mennesker, og årsaken til dette er et arvelig, genetisk bestemt brudd på syntesen av et bestemt enzym. Så, for eksempel, fører det medfødte fraværet av et enzym som akselererer den siste fasen av biosyntese av aminosyren tyrosin til en skarp forstyrrelse i barnets fysiske og mentale utvikling. Mangler i dannelsen av visse enzymer av sukkermetabolismen resulterer i farlige forstyrrelser i stabiliteten til blodcellene.

Den uovertrufne selektiviteten til virkningen av enzymer gjør dem til uvurderlige reagenser for biokjemisk analyse - måling av innholdet av et visst sukker, aminosyre, etc. i en kompleks blanding av lignende, beslektede forbindelser, så vel som for formål med fin organisk syntese. Dermed har bruken av enzympreparater (eller mikrobielle celler som er rike på dem) i industrien redusert kostnadene for slike viktige biokjemiske preparater som askorbinsyre og steroidhormoner mange ganger.

I dag har det i de fleste av de teknisk utviklede land blitt opprettet spesialiserte bedrifter som produserer enzympreparater. Disse stoffene brukes i mange områder av lys-, mat- og farmasøytisk industri, intensiverer og reduserer produksjonskostnadene. For eksempel kan deres bruk øke næringsverdien av fôr i dyrehold.

Det ser ut til at mulighetene for å bruke slike stoffer er uendelige. Men faktisk, til tross for enzymers bemerkelsesverdige katalytiske egenskaper, var deres praktiske bruk inntil nylig relativt begrenset. Årsaken? Ustabiliteten til enzymer og vanskeligheten med å skille dem fra reaksjonsproduktene. Dette ekskluderte gjenbruk av enzymer og gjorde denne metoden ulønnsom i mange tilfeller.

Nylig har disse manglene i stor grad blitt overvunnet. Metoden for den såkalte immobilisering av enzymer hjalp her. Hva om et ustabilt enzym er festet ved hjelp av sterke kjemiske bindinger eller på annen måte til polymere uoppløselige bærere av forskjellige natur - cellulosederivater, ionebytterplast, porøse glass, organosilikatgeler? Dette prinsippet minner noe om poding av sørlige varianter av epletrær til frostbestandige nordlige varianter. Men det minner meg selvfølgelig bare på avstand. Her er forskjellige skalaer, forskjellige, mye mer subtile mekanismer. Og spørsmålet er ganske naturlig her: er de verdifulle egenskapene til enzymer i det hele tatt bevart etter at slike operasjoner er utført på dem?

Og det viste seg: ja, det er de. Videre har immobiliserte enzymer, mens de beholder en betydelig del av deres katalytiske aktivitet, i mange tilfeller en betydelig økt stabilitet.

Du forstår hva som kan gjøres hvis stedet for dagens katalysatorer, ganske grove, "ufleksible" sammenlignet med enzymer, blir tatt i industri, landbruk, medisin av nye akseleratorer og reaksjonshemmere som har alle de beste egenskapene til enzymer, men samtidig tid motstanden til kunstige katalysatorer. Hvis slike "kentaurer" blir "utnyttet" til økonomien, tvunget til å arbeide for sine behov med fullt engasjement, kan dette føre til en alvorlig økning i produksjonseffektiviteten.

Det er ikke tilfeldig at det nå sies store forhåpninger på denne nye forskningsgrenen - den såkalte "engineering fermentology". Det lover å forenkle mange næringer betydelig og skape fundamentalt nye. Til tross for merkostnadene for produksjon av immobiliserte enzymer, gjør muligheten for gjentatt bruk av den nye teknologien økonomisk berettiget.

Forskere forventer at med bruk av immobiliserte enzymer i fremtiden vil det være mulig å nærme seg løsningen på en rekke komplekse problemer, ikke bare med fin organisk syntese, men også av kjemisk energi, for eksempel etablering av biokatalytiske systemer for å fikse atmosfærisk nitrogen, syntese av flytende organisk drivstoff fra karbondioksid og naturgass.

Det sier seg selv at løsningen av disse og andre anvendte problemer knyttet til biologisk katalyse bare er mulig med et tilstrekkelig høyt nivå av grunnleggende forskning om enzymers struktur og funksjon. Kjemi og biokjemi av enzymer er involvert i mange forskningsinstitutter og høyere utdanningsinstitusjoner. Innenlandske forskere har gitt en rekke store, internasjonalt anerkjente bidrag til dette vitenskapsfeltet.

Mennesket konkurrerte med naturen i områder som virket grunnleggende utilgjengelige bare i går. Han mestrer hemmelighetene til enzymer, tvinger dem til å tjene seg selv, for å øke deres velvære, for å beskytte helsen deres, skriver han en ny side i den store boka om vår kunnskap om verden.

A. Braunstein

Lignende publikasjoner

Hva er et bur?

Hvordan proteinstrukturer bygges

Nevrale impulser og RNA